什么是纤维蛋白质？
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发布时间：2022-04-22 07:02
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时间：2022-06-17 03:41
摘要纤维蛋白原，是一种由肝脏合成的具有凝血功能的蛋白质。纤维蛋白是在凝血过程中，凝血酶切除血纤蛋白原中的血纤肽A和B而生成的单体蛋白质。纤维蛋白原可以促进血小板的聚集，促*滑肌和内皮细胞的生长、增殖和收缩，增加血液粘滞性和外周阻力，引起内皮细胞损伤，促进胶原和去氧核糖核酸合成，趋化单核/巨噬细胞向内膜下迁移，促进红细胞粘着和血栓形成，因此，它在心血管疾病的发病中具有十分重要作用。咨询记录 · 回答于2021-06-24纤维蛋白,是核糖体合成的吗纤维蛋白到底是什么呢？纤维蛋白原，是一种由肝脏合成的具有凝血功能的蛋白质。纤维蛋白是在凝血过程中，凝血酶切除血纤蛋白原中的血纤肽A和B而生成的单体蛋白质。纤维蛋白原可以促进血小板的聚集，促*滑肌和内皮细胞的生长、增殖和收缩，增加血液粘滞性和外周阻力，引起内皮细胞损伤，促进胶原和去氧核糖核酸合成，趋化单核/巨噬细胞向内膜下迁移，促进红细胞粘着和血栓形成，因此，它在心血管疾病的发病中具有十分重要作用。能讲的通俗一点吗？纤维蛋白原是一种含2 9 个氨基酸的大分子糖蛋白，相对分子质量为340 ×103，首先在肝细胞中合成，由两个相同的组分(Aα，Ββ，γ)2 组成六聚体，链间以二硫键相连。Aα，Ββ，γ 三条多肽链借助AαCys28、γCys8 和Cys9 构成对称性二聚体。单体中AαCys36 与另一单体ΒβCys65 组成的二硫键对形成二聚体分子也起到关键作用。Aα、Ββ、γ三条多肽链相对分子质量分别为66 ×103、52 ×103 和46 ×103，并分别由610 个、461 个和411 个氨基酸残基组成。三条链在肝脏由的多核糖体合成其前体蛋白(分别包括19、30、26 个信号肽)，在粗面内质网内将信号肽切除、疏水反应及二硫键形成等加工后，折叠、装配成成熟的二聚体分子，最后经糖基化、部分磷酸化分泌到胞外。在成熟的纤维蛋白原二聚体分子中，*区(E区)由6 条多肽链的氨基端组成，形成二硫键结；两个外围区(D 区)由Ββ 和γ链的羧基端组成，而Aα链的羧基端折回参与E 区结构。E 区和D 区之间由带状结构(coiled-coil)相连，coiled-coil 区为Aα、Ββ、γ三链形成的α-螺旋结构，大约由110 个氨基酸残基组成，coiled-coil 区两端的二硫键对纤维蛋白原分子成熟二聚体结构的形成至关重要。coiled-coil 区近氨基端部分的缺失对杂聚体和半分子的形成几乎没有影响，但会阻止半分子形成成熟的六链分子；相反此区远氨基端部分的缺失则会完全终止装配过程。用幼鼠肾细胞株(BHK)转染实验显示，纤维蛋白原的起始装配包括αγ和βγ杂聚体的形成，但不包括αβ 杂聚体，第三条链的加入导致半分子αβγ的形成，而后二聚化形成成熟的六链的纤维蛋白原，参与血液循环。纤维蛋白原分子中，有多个配体的结合位点，研究较多的是凝血酶作用位点和血小板糖蛋白IIb/IIIa的结合位点。凝血酶的裂解位点在Aα-16 和Ββ-14，作用后分别释放出纤维蛋白肽A 和B，并同时分别形成纤维蛋白单体Ⅰ和。研究发现，Fg 中有多个糖蛋白Ⅱb/ Ⅲa 的结合序列，主要是α95 ～ 97、α572 ～ 574 的RGD 序列和γ400 ～ 411 附近的10 ～ 15 个氨基酸残基；并且两个多肽会相互抑制，说明两者在糖蛋白上的结合位点可能相同，也或是前者结合后导致糖蛋白构型的改变，而阻止另一种多肽的就是氨基酸植物中有吗？
